LifeTein提供定制订书肽合成服务。
订书肽是通过化学方法固定成α-螺旋构象的蛋白质片段。通过交联稳定螺旋已被证明能显著提高α-螺旋肽的螺旋度和效价。订书肽能选择性地靶向密切相关地蛋白质家族中地某一个蛋白，是一类很有前途地α-螺旋模拟抑制剂，能够抵抗降解、穿透细胞膜并与疾病靶蛋白紧密结合。
生物体内的多种生命进程调节都是通过蛋白质与蛋白质之间的相互作用来实现的。例如病毒的自组装，细胞的生长，分裂，分化等过程。而通常蛋白-蛋白相互作用的界面太大，从而使小分子药物很难对其进行靶向定位，达到高效特异性地阻断这种相互作用，展现良好的治疗效果。蛋白类药物因为很难顺利通过细胞膜所以也达不到直接靶向细胞内相互作用的效果，因此，研究者们开始寻求一种能够克服这两种药物缺点的既能够进入细胞膜又能特异性靶向蛋白-蛋白相互作用的新的药物分子。
研究表明，具有α-螺旋结构和富含正电荷的多肽可以穿过细胞膜。但是一旦从母体分离就不能保持其原有的二级结构，构象的不稳定导致其与蛋白质的结合作用减弱，而普通的线性多肽不能穿过细胞膜且容易被水解。经过不断尝试，Verdine等发展了一种新型结构的多肽，这种多肽被称为订书肽，它是一种全碳支架的具有α-螺旋结构的多肽，全碳支架稳定α-螺旋结构，增强了多肽分子与蛋白质的相互作用，并且订书肽能够穿过细胞膜，不容易被水解，相比于之前的小分子药物和蛋白类药物，具有更高的药理活性。
订书肽的合成与普通多肽合成的区别在于在固相合成肽链过程中引入两个含有α-甲基，α-烯基的非天然氨基酸，然后两个非天然氨基酸之间发生烯烃复分解反应环化构成稳定α-螺旋结构构象的全碳支架，进而合成订书肽。
我们通过共价连接两个氨基酸的侧链，从而形成一个大环的方式来实现订书肽的合成。我们以R8(R-2-（7′-辛烯基）丙氨酸)和S5(S-2-（4′-戊烯基）丙氨酸)为搭桥合成闭环烯烃。R8和S5可以形成以下三种不同组装方式的订书肽:
